RESUMO SOBRE PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

As proteínas são compostos orgânicos mais abundantes da matéria viva. São consideradas macromoléculas complexas, de alto peso molecular e constituídas de unidades menores denominadas aminoácidos.

AMINOÁCIDOS

É uma molécula orgânica por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio unidos entre si de maneira característica. Por exemplo:

Glicina (gli): -R = H

Alanina (ala): -R = CH3

Cisteína (cis): -R = -CH2SH

Os aminoácidos que um organismo não consegue produzir são chamados de aminoácidos essenciais, e os que podem ser produzidos a partir de outras substâncias celulares são chamados de aminoácidos não-essenciais ou naturais.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

É a ligação entre dois aminoácidos vizinhos. Essa ligação se estabelece sempre entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de outro formando uma molécula de água.

FATORES QUE DETERMINAM AS PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS

* O número de aminoácidos;

* Tipos de aminoácidos;

* Sequência de aminoácidos;

* Configuração espacial do composto.

Polímeros: são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores chamadas de monômeros. As proteínas, portanto, são polímeros de aminoácidos.

A união de mais de três aminoácidos é chamada de polipeptídio.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

* Estrutura primária: sequência de aminoácidos;

* Estrutura secundária: enrolamento helicoidal da molécula;

* Estrutura terciária: enrolamento da estrutura secundária;

* Estrutura quaternária: associação de várias cadeias polipeptídicas enoveladas. Ex.: hemoglobina.

ALTERAÇÕES DAS PROTEÍNAS

a) Desnaturação

È a alteração na estrutura espacial das proteínas. Fatores que ocasionam a desnaturação protéica:

* Temperatura (Ex.: febres muito altas) – Ex.: ovo cozido ou frito;

* Variação de acidez (pH) – (queijos e iogurtes - ácido lático);

* Presença de substâncias químicas.

b) Mudança na sequência de aminoácidos

A sequência de aminoácidos chamada de estrutura primária é responsável pelas propriedades das proteínas. Cada proteína tem uma sequência determinada de aminoácidos. Essa sequência é determinada pelos genes do organismo, e qualquer alteração na estrutura desses genes (mutação) pode ocasionar mudanças na ordem dos aminoácidos e, consequentemente, nas propriedades das proteínas.

Ex.: anemia falciforme.

Hemoglobina normal:

val – his – leu – ter – pro – glu – lis - ...

Hemoglobina anormal:

val – his – leu – ter – pro – val – lis - ...

TIPOS DE PROTEÍNAS

* Simples ou holoproteínas: Formadas apenas por aminoácidos. Ex.: Histona, albumina.

* Complexas, conjugadas ou heteroproteínas: Possuem um radical não formado por aminoácidos ligado à sua molécula (Grupo Prostético ou radical).

Ex.: Hemoglobina (globina – proteína simples + pigmento heme – grupo prostético)

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

De uma forma geral, as proteínas são substâncias que desempenham funções fundamentais para

os seres vivos. Podem ser: estrutural, enzimática, hormonal, defesa e nutritiva. Exemplos:

* Forma das células: citoesqueleto (esqueleto interno);

* Reações químicas vitais: enzimas (proteínas especiais – catalisadores biológicos);

* Defesa do organismo – anticorpos;

* Transferência de informações para as células – hormônios;

* Nutrição: servem como fonte de aminoácidos.

ENZIMAS

São substâncias orgânicas de natureza protéica. São consideradas catalisadores biológicos, pois aceleram as reações químicas. Possuem como características:

* Alto grau de especificidade;

* Mecanismo de “Turnover” – desempenha a mesma função várias vezes consecutivas e não são consumidas no processo;

* Altamente eficientes – aceleram a velocidade da reação de 108 a 1011;

* Reduzem a energia de ativação necessária para a reação catalisada;

* Não são tóxicas.

Algumas enzimas são proteínas simples, constituídas apenas de cadeias polipeptídicas. Outras são proteínas conjugadas, constituídas de uma parte protéica, apoenzima, combinada a uma parte não protéica, cofator. Se o cofator for uma substância orgânica, recebe o nome de coenzima.

APOENZIMA + COFATOR = HOLOENZIMA (ATIVA)

Nomenclatura

1- Nome do substrato + ASE.

Ex.: Amido + ASE = Amilase

2- Nome da reação + ASE.

Ex.: Oxidação = Oxidase

Algumas enzimas possuem nomes aleatórios. Ex.: ptialina (saliva – amido em glicose), pepsina (estômago – digere proteínas).

Modelo “chave – fechadura”

A especificidade é explicada pelo fato de elas se encaixarem (reagirem) perfeitamente aos seus substratos. Em algumas reações, as moléculas de substrato são quebradas em moléculas menores.

Gasto de energia nas reações

a) Fatores que afetam a atividade enzimática

* Concentração do substrato: aumentando a concentração do substrato, aumenta-se a velocidade da reação até o momento em que todas as moléculas de enzima se achem “ocupadas”. A partir deste momento a velocidade da reação é máxima e constante.

* Concentração da enzima: aumentando a concentração de moléculas da enzima, a velocidade de reação aumenta desde que haja quantidade de substrato suficiente para receber as enzimas.

[substrato] [enzima]

* Temperatura: a velocidade de uma reação enzimática aumenta com a elevação da temperatura. Porém, a partir de determinada temperatura, a velocidade diminui.

* Grau de acidez (pH): as alterações de pH podem mudar a forma da enzima afetando seu funcionamento. Cada enzima tem um pH ótimo para o seu funcionamento, acima ou abaixo desse pH sua atividade diminui.

b) Inibição enzimática

A inibição da ação da enzima pode ser reversível ou irreversível. Em um tipo de inibição reversível, a inibição competitiva da atividade enzimática, o inibidor compete como substrato pelo sítio ativo da enzima. O combate às bactérias patogênicas é feito a partir de substâncias (antibióticos) que têm efeito irreversível, ou seja, promovem a chamada inibição irreversível.

Outra forma de inibição enzimática é a chamada inibição alostérica, em que o agente inibidor se liga a uma região da enzima diferente do seu sítio ativo, produzindo alterações estruturais na enzima impedindo seu funcionamento.